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浙江功能蛋白組學

來源: 發布時間:2022-09-26

采用RNA-Seq轉錄組學分析和DIA蛋白質組學分析,研究了AC和AL對db/db小鼠的影響。轉錄組分析共鑒定出16812種不同的蛋白質編碼轉錄本。其中,2837個(約16.9%)在正常組和對照組之間有***差異,表明db/db小鼠在轉錄水平上與野生型小鼠***不同。與對照組相比,共有3749個基因因攝入AC而發生***改變(2201個下調,1548個上調),560個基因(430個下調,130個上調)因攝入AL而發生***改變(圖3B)。DIA蛋白質組學分析鑒定出2729種蛋白質。正常組和對照組之間共發現1059個(約占總鑒定蛋白質的38.8%)DEPs,AC處理有230個蛋白質發生***變化(109個上調,121個下調),AL處理有211個蛋白質發生***變化(116個上調,95個下調)。蛋白質組學技術簡介及應用場景。浙江功能蛋白組學

通過磷酸化蛋白質組定量鑒定了1244個磷酸化蛋白質,其中474個(38%)在**組織中***增加,183個(15%)***下降。三種蛋白亞型中磷酸化蛋白組學的比較結果揭示了亞型特異性的活性激酶。進一步對差異改變的磷酸化位點的研究顯示,在S-I中觀察到參與黏附的底物升高和參與RNA轉運的底物減少。而基于timsTOF Pro離子淌度4D蛋白質組技術,是對蛋白組學+磷酸化組學的雙重升級,可實現快速采集、更高的靈敏度和特異性,**臨床蛋白質組學在定性數量更多、定量更準確、位點鑒定更精確、樣本需求量更低、檢測周期更短等性能上***提升,從蛋白質表達和修飾雙重角度更好地發揮發掘分子調控機制、發現疾病分子分型以及發掘生物標志物等多重作用。山東蛋白組學ppt單細胞蛋白質組學,極微量樣本檢測。

作者通過iTRAQ蛋白質組學技術鑒定敲低NMT1后發生變化的蛋白質。結果鑒定到三種上調蛋白(LXN,RPL29andFAU)和六種下調蛋白(NMT1,MTPN,AHSG,ALB,GON7andTF)(圖2A)。作者將這些蛋白質分別命名為N-豆蔻酰化下調蛋白(NDP)和上調蛋白(NUP)。有趣的是,敲低NMT1會減少NDP和NUP的N-豆蔻酰化,而過表達NMT1會誘導NDP和NUP的N-豆蔻酰化(圖2B)。在小鼠模型中,敲除NMT1會導致NDP和NUP的去N-豆蔻酰化,這可以通過在肝臟中表達外源性NMT1來部分逆轉(圖2C)。這些發現表明,盡管NMT1對NDP和NUP的表達起著相反的作用,但NMT1同時刺激NDP和NUP的N-豆蔻酰化。

通過蛋白質組學分析檢測了經M-Exos處理的HBMECs的改變。外泌體***了HBMECs,在0、24和48小時各種基因的表達增加(圖2A)。此外,熱圖分析揭示了不同表達的功能基因,包括與炎癥、細胞增殖、免疫調節和血管生成相關的因素(圖2B-E)。時序分析表明,HBMECs中標記基因的上調與炎癥因子IL3RA有關,增殖相關蛋白CD40和免疫調節因子TNFRSF10C(圖2F-H)。作者主要研究外泌體是否促進人腦微血管內皮細胞的血管生成能力,因此初步驗證了M-Exos***后血管生成相關基因的表達。蛋白質印跡結果顯示血管生成相關基因FlK1和ANGPT1的表達明顯增強(圖2I)。綜上所述,結果證實了M-Exos誘導了人腦微血管內皮細胞的功能改變。蛋白組學研究必看的經典綜述。

蛋白組學技術是以蛋白質組為研究對象,研究細胞、組織或生物體蛋白質組成及其變化規律的科學。DIA作為一種新的質譜數據采集方式穩定性高,覆蓋度廣的優點。DIA蛋白組學技術已經越來越多的疾病研究中發揮重大作用。本研究通過DIA蛋白組學技術分析了8個SAPHO病人和8個健康人的蛋白表達譜。蛋白表達的相關性圖顯示組內相關性良好,差異蛋白的PCA圖顯示兩組得到明顯的區分。蛋白質組學通過研究生物樣本中蛋白質組成和變化,從而推動疾病的病理機制研究,為臨床診斷和預后提供潛在生物標志物。歐易生物鹿明生物蛋白組學聯合分析。山東生態蛋白組學

走近蛋白組學之蛋白組學常見問題答疑解惑。浙江功能蛋白組學

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