α-凝血酶（α-Thrombin）產(chǎn)品性質(zhì)中文別名（Chinesesynonym）α-凝血酶；IIa因子；英文別名（Englishsynonym）α-Thrombin；FactorIIaCAS號(hào)（CASNO.）9002-04-4分子量（Molecularweight）37000daltons活力（Activity）≥3091.00NIHU/mg緩沖液組分（Buffer）50mMSodiumCitrate/0.2MNaCl/0.1%PEG-8000/pH6.5含量（Totalprotein）0.324mg運(yùn)輸和保存方法粉末冰袋運(yùn)輸，2-8℃保存；配好的液體，請(qǐng)于≤-60℃保存。使用方法（酶切體系）產(chǎn)品溶于水，配成的1000U/ml儲(chǔ)存液，根據(jù)使用量分配于不同的離心管中，凍存于?20℃保存，凝血酶對(duì)不同的融合蛋白切割效率是不一樣的，首先要進(jìn)行小量切割試驗(yàn)。比如固定融合蛋白10ug，加不同量的凝血酶（如0.1U,0.2U,0.5U,1U等),在不同的溫度(如4度,16度,室溫或37度等)下進(jìn)行試驗(yàn)。泛素化是一個(gè)可逆的過(guò)程，存在去泛素化酶可以去除泛素分子，從而調(diào)節(jié)泛素化的水平和功能。Recombinant Mouse Carbonic anhydrase II Protein,His Tag

基因工程與抗體技術(shù)通過(guò)基因工程方法，可以構(gòu)建重組3C蛋白酶，并利用其切割特異性進(jìn)行活性驗(yàn)證。此外，通過(guò)動(dòng)物實(shí)驗(yàn)獲得3C蛋白酶抗體，可以探索利用抗體技術(shù)抑制3C蛋白酶活性，進(jìn)而達(dá)到抑制病毒復(fù)制的目的4。研究進(jìn)展與挑戰(zhàn)3C蛋白酶及其抑制劑的研究進(jìn)展迅速，但仍面臨挑戰(zhàn)。例如，需要深入了解不同耐藥突變對(duì)3CLpro自身活性的影響，以及不同抑制劑之間的交叉耐藥風(fēng)險(xiǎn)。這些研究對(duì)于開(kāi)發(fā)新的廣譜抗病毒藥物具有重要意義38。結(jié)論3C蛋白酶是一類在RNA病毒復(fù)制中發(fā)揮關(guān)鍵作用的酶，是抗病毒藥物開(kāi)發(fā)的重要靶點(diǎn)。深入研究3C蛋白酶的結(jié)構(gòu)、功能以及耐藥機(jī)制，對(duì)于開(kāi)發(fā)有效的抗病毒藥物和方法具有重要意義。隨著科學(xué)技術(shù)的不斷進(jìn)步，3C蛋白酶的研究將為人類戰(zhàn)勝病毒性疾病提供更多的科學(xué)依據(jù)策略。Recombinant Human CD209/DC-SIGN (His Tag)在生物制藥工業(yè)中，腸激酶用于生產(chǎn)重組蛋白質(zhì)藥物，通過(guò)專一性切割去除不需要的序列，提高藥物純度和活性。

抑肽酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競(jìng)爭(zhēng)性、可逆的絲氨酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨酸蛋白酶形成穩(wěn)定復(fù)合物并阻斷酶的活性位點(diǎn)，這種結(jié)合是可逆的，大多數(shù)的抑肽酶-蛋白酶復(fù)合物在極端的pH<3.0的條件下解除結(jié)合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽釋放酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。從結(jié)構(gòu)上來(lái)說(shuō)，抑肽酶是一種來(lái)自牛肺的單體球狀蛋白，由58個(gè)氨基酸組成并排列在具有三個(gè)交聯(lián)二硫鍵的單個(gè)多肽鏈中。重組抑肽酶采用大腸桿菌表達(dá)，在GMP法規(guī)下生產(chǎn)，不含任何動(dòng)物源成分，無(wú)動(dòng)物源性的病毒污染，氨基酸序列與來(lái)源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有與動(dòng)物源性抑肽酶相同的酶學(xué)性質(zhì)，可替代動(dòng)物源性抑肽酶用于各種生物技術(shù)過(guò)程中，如：重組蛋白生產(chǎn)中抑制絲氨酸蛋白酶的活性；細(xì)胞培養(yǎng)等。

3C-like蛋白酶是中東呼吸綜合征冠狀病毒（MERS-CoV）等其它冠狀病毒的繁殖過(guò)程中極為重要的蛋白酶。它已成為人類在抗冠狀病毒領(lǐng)域中的研究熱點(diǎn)。本文基于計(jì)算生物學(xué)方法對(duì)與MERS-CoV同屬的蝙蝠冠狀病毒HKU4（HKU4-CoV）的43個(gè)肽類3C-like蛋白酶抑制劑分子，建立三維定量構(gòu)效關(guān)系（3D-QSAR）模型。在基于配體疊合的基礎(chǔ)上，發(fā)現(xiàn)比較分子相似性指數(shù)分析法（CoMSIA）中的四個(gè)場(chǎng)組合（位阻場(chǎng)、靜電場(chǎng)、氫鍵供體場(chǎng)與氫鍵受體場(chǎng)）為比較好的模型（Q2=0.522，Rncv2=0.996，Rpre2=0.904；Q2：交叉驗(yàn)證相關(guān)系數(shù)，Rncv2：非交叉驗(yàn)證相關(guān)系數(shù)，Rpre2：驗(yàn)證集分子的預(yù)測(cè)值相關(guān)系數(shù)），并借助該模型通過(guò)分子對(duì)接（docking）與分子動(dòng)力學(xué)（MD）方法闡明了配受體結(jié)合作用。實(shí)驗(yàn)結(jié)果表明：（1）基于比較好的CoMSIA模型基礎(chǔ)上的三維等勢(shì)圖形象地說(shuō)明了分子基團(tuán)的位阻作用、靜電作用、氫鍵供體與氫鍵受體作用對(duì)分子生物活性的影響；（2）分子對(duì)接研究結(jié)果顯示了疏水性以及結(jié)晶水、氨基酸His166和Glu169在配體和受體結(jié)合過(guò)程中產(chǎn)生重要作用；全長(zhǎng)跨膜蛋白CB1它通過(guò)與G蛋白的相互作用，調(diào)節(jié)細(xì)胞內(nèi)的第二信使系統(tǒng)，如cAMP水平。

產(chǎn)品描述纖維蛋白原（Fibrinogen，F(xiàn)g），即凝血因子I，分子量約340kDa，由α、β、γ三對(duì)不同多肽鏈組成，多肽鏈間以二硫鍵相連。α鏈分子量63.5kDa，β鏈分子量56kDa，γ鏈分子量47kDa，纖維蛋白原約含4%碳水化合物。纖維蛋白原參與凝血的原理：在凝血酶作用下，α鏈與β鏈分別釋放出A肽與B肽，生成纖維蛋白單體。在此過(guò)程中，由于釋放了酸性多肽，負(fù)電性降低，單體易于聚合成纖維蛋白多聚體，但此時(shí)單體之間借氫鍵與疏水鍵相連，尚可溶于稀酸和尿素溶液中。進(jìn)一步在Ca2+與活化的ⅩⅢ因子作用下，單體之間以共價(jià)鍵相連，則變成穩(wěn)定的不溶性纖維蛋白凝塊，完成凝血過(guò)程。來(lái)源于不同物種（如來(lái)源于牛、貓、狗、豚鼠、人、綿羊、小鼠和大鼠等）的纖維蛋白原具有相似的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)。因此，一般來(lái)源于一種哺乳動(dòng)物的纖維蛋白原可與其他來(lái)源的凝血酶交叉反應(yīng)，相反地來(lái)自一種哺乳動(dòng)物蛋白的凝血酶液也可注入多種動(dòng)物，發(fā)生凝血反應(yīng)。跨膜蛋白的多功能性使它們成為理想的藥物作用靶點(diǎn)，例如四次跨膜蛋白CD20、Claudin18.2。Recombinant Human SIRP Beta 1 isoform 3 Protein,His-Avi Tag

酵母重組表達(dá)N-糖苷酶F（PNGase F）是一種通過(guò)酵母重組表達(dá)系統(tǒng)生產(chǎn)的酶。Recombinant Mouse Carbonic anhydrase II Protein,His Tag

生物醫(yī)學(xué)應(yīng)用止血和血栓形成研究牛纖維蛋白原用于研究以理解止血和血栓形成的機(jī)制。它作為研究可溶性纖維蛋白原轉(zhuǎn)化為不溶性纖維蛋白及其與血小板和其他凝血因子相互作用的模型。組織工程在組織工程領(lǐng)域，由于纖維蛋白原能夠在凝固時(shí)形成穩(wěn)定的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，因此被用來(lái)創(chuàng)建細(xì)胞生長(zhǎng)的支架。這一特性使其成為傷口愈合和組織再生應(yīng)用的理想候選物。藥物開(kāi)發(fā)纖維蛋白原與各種藥物和化合物的相互作用是研究的一個(gè)課題。例如，研究其與某些藥物的結(jié)合可以幫助我們理解藥物在分子水平上的運(yùn)輸和代謝過(guò)程，這對(duì)藥物開(kāi)發(fā)至關(guān)重要。診斷學(xué)纖維蛋白原還用于開(kāi)發(fā)各種疾病的診斷試驗(yàn)，其中纖維蛋白原的異常水平可以表明炎癥、損傷或其他病理?xiàng)l件。結(jié)論牛纖維蛋白原是一個(gè)多面的手分子，在研究和臨床應(yīng)用中具有重要作用。它的結(jié)構(gòu)復(fù)雜性和功能性重要性使其成為持續(xù)研究的寶貴主題。隨著提取和純化方法的不斷改進(jìn)，其在醫(yī)學(xué)和生物技術(shù)領(lǐng)域的實(shí)用性也將不斷提高。Recombinant Mouse Carbonic anhydrase II Protein,His Tag