膠原蛋白由動物皮提取，皮中除膠原蛋白外還含有透明質酸、硫酸軟骨素等蛋白多糖，它們含有大量極性基團，是保濕因子，且有阻止皮膚中的酪氨酸轉化為黑色素的作用，故膠原蛋白有天然保濕、美白、防皺、淡斑等作用，可廣泛應用于美容用品中。膠原蛋白的化學組成、結構賦予了它是美容的基礎。膠原蛋白與人體皮膚膠原的結構相似，為非水溶性纖維狀含糖蛋白質，分子中富含大量氨基酸和親水基，具有一定的表面活性和很好的相容性，同時由于其分子中含有大量的羥基，因此它有著相當好的保濕作用。在相對濕度70%時，仍可保持其自身重量45%的水分。試驗證明：0.01%的膠原蛋白純溶液就能形成很好的保水層，供給皮膚所需要的全部水分。當膠原蛋白不足時，不僅皮膚及骨骼會出現問題，對內臟qiguan也會產生不利影響。上海大豆膠原蛋白液體飲品

   膠原單獨使用，物理機械性能差（這幾乎是天然材料共有的弱點），性能單一，且因有親水性強，在體內易被膠原酶降解等不可避免的弱點限制了它的應用。但如將膠原與其它物理、化學性質不同的合成或天然高分子共混，組成一種多相固體材料，在性能上膠原與其它高分子互相補充，膠原基“復合材料”的概念由此產生。已見報道的與膠原共混的合成高分子有不可生物降解的聚甲基烯酸酯及丁烯酸酯、聚氨酯、聚酰胺和可生物降解的聚乙烯醇、聚乳酸、聚谷氨酸、聚乙醇酸等，20世紀80～90年代初較有代表性的是聚甲基丙烯酸羥乙酯（PHEMA）和聚乙烯醇與膠原共混，其報道集中于復合方法、復合機理、理化及生物學性能、材料表面和整體結構、表面修飾的方法和機理以及水凝膠的溶脹擴散等，尤其是水凝膠制備、作軟組織替代、藥物緩釋等。后來利用可生物降解的聚乳酸、聚乙醇酸、聚酸酐、聚谷氨酸、聚亞乙基四乙酸等與膠原共混改性制備可吸收外科縫線、組織工程支架材料（如組織引導再生材料）的相關研究相對增多。不過合成高分子與膠原蛋白共混復合一些問題，如尼龍等不降解高分子材料不能進行生理代謝，與膠原蛋白復合后只能用做皮膚的外層敷料不能長久代替皮膚，而聚谷氨酸等可生物降解材料。重慶海鯛魚膠原蛋白固體飲料采用不同濃度的氯化鈉對提取的膠原蛋白進行鹽析處理，可以沉淀出不同類型的膠原蛋白。

   酶法提取是指可溶性膠原和酸溶性膠原被提取后，需用一些蛋白酶，如膠原酶、胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等水解，得到不同的酶促溶性膠原蛋白。所使用的蛋白酶主要分3種：動物蛋白酶（如胰蛋白酶，胃蛋白酶），植物蛋白酶（如木瓜蛋白酶，菠蘿蛋白酶），微生物蛋白酶（如堿性蛋白酶，中性蛋白酶）。在對酶法水解膠原蛋白的研究中，以堿性蛋白酶應用較多。將膠原進行限制性降解，即將末端肽切割下來，由于膠原肽鏈間的共價鍵都是通過分子末端肽里的賴氨酸或羥賴氨酸的相互作用形成的，末端肽被切下后，含三螺旋結構的主體部分可溶于稀有機酸而被提取出來。用酶處理，可以水解掉膠原纖維蛋白的末端肽，提高膠原蛋白的產率；而且還不會破壞膠原蛋白的三股螺旋結構，保持其特性。影響酶提取的因素有很多，如酶濃度、酶與底物的比例、酶解時間、酶解溫度、pH值以及料液比等。在實際操作中，大多數采用酶復合法提取膠原蛋白，較多的是使用胃蛋白酶提取，有機酸多為乙酸。

Ⅺ型膠原是異三聚體，其組成為α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ)，Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分，在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質的組成中起著重要作用，且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多，所以Ⅱ型膠原的研究的對象大多是陸生生物，雖然在1984年已經從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原，但是從水產動物提取Ⅱ型膠原的研究并不多。ⅩⅧ型膠原發現的相對較晚，同源性較高，還有不同的亞類，主要存在于肺、肝臟和腎臟等組織中。屬于被稱之為multi-plexin的特殊膠原亞族，含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區（non-triple-heli-cal regions，NC1），這一特殊結構使其與其他只由三螺旋結構組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫學和分子生物學領域，如胚胎中的轉錄表達。膠原蛋白肽特有的結構能強勁鎖住水分，防止水分的流失。

   一級結構是蛋白質分子中氨基酸以肽鍵連接的順序，每一種蛋白質分子，都有其特定的氨基酸組成和排列方式，由此就決定了不同的空間結構和功能。蛋白質分子中一級結構關鍵部位氨基酸的改變，會直接影響其功能，這個關鍵部位就是蛋白質分子的活性中心。已發現并確認了不下30種類型的膠原蛋白。一般的蛋白質是雙螺旋結構，而作為細胞外基質（ECM）的一種結構蛋白，膠原蛋白由三條多肽鏈構成三股螺旋結構，或稱膠原域，即3條多肽鏈的每條都左旋形成左手螺旋結構，再以氫鍵相互咬合形成牢固的右手超螺旋結構。膠原特有的左旋a鏈相互纏繞構成膠原的右手復合螺旋結構，這一區段稱為螺旋區段，螺旋區段比較大特征是氨基酸呈現（Gly-X-Y）n周期性排列，其中X、Y位置為脯氨酸（PrO）和羥脯氨酸（Hyp），是膠原蛋白的特有氨基酸，約占25%，是各種蛋白質中含量比較高的；膠原蛋白中存在的羥基賴氨酸（Hyl）在其它蛋白質中不存在，它不是以現成的形式參與膠原的生物合成，而是從已經合成的膠原的肽鏈中的脯氨酸（Pro）經羥化酶作用轉化來的。而一般陸生哺乳動物蛋白質中羥脯氨酸和焦谷氨酸的含量極微少。與陸生動物相比，水生動物中的膠原蛋白，其脯氨酸和羥脯氨酸的總量少。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內氫鍵穩定膠原蛋白分子。上海大豆膠原蛋白液體飲品

還有人混合自體同源的間葉細胞中的莖狀細胞和膠原蛋白凝膠制作肌腱用于腱后修復。上海大豆膠原蛋白液體飲品

   膠原蛋白的熱變性溫度可以通過測定膠原蛋白溶液增比黏度的變化來確定。其方法是將膠原蛋白樣品溶于一定量的緩沖溶液中，并配制成一定濃度的溶液，然后用烏式黏度計測量溶液在一定溫度區間內保持一定時間后的增比黏度，以增比黏度對溫度作圖，當增比黏度變化50%時所對應的溫度即為熱變性溫度。熱變性溫度還可通過拉曼光譜和差示掃描量熱法等進行測定。有人測得鱸魚、鯽魚和鳙魚魚皮膠原蛋白的熱變性溫度分別為25、27和30℃，它們的棲息水溫分別為26～27、29和32℃，亞氨基酸含量分別為、，與3種魚皮膠原的熱變性溫度相吻合Ⅱ型膠原和Ⅺ型膠原Ⅱ型膠原由三條α1肽鏈組成，即[α1(Ⅱ)]3，富含羥賴氨酸，并且糖化率高，含糖量可達4%，是軟骨中的主要膠原。另外，即使同一生物，皮和骨膠原蛋白的熱變形溫度也可能不一，像來自日本海鱸、鮐魚、大頭鯊和眼斑鲀的皮膠原蛋白的變性溫度為℃，而骨膠原蛋白的變性溫度則為℃。附帶結論是骨膠原蛋白的變性溫度范圍整體上比皮膠原蛋白的變性溫度范圍要高。而且骨膠原蛋白和皮膠原蛋白在不同pH時的溶解度不同。這表明皮和骨膠原蛋白的分子特性和構型存在差異。上海大豆膠原蛋白液體飲品

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