Ⅺ型膠原是異三聚體，其組成為α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ)，Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分，在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質的組成中起著重要作用，且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多，所以Ⅱ型膠原的研究的對象大多是陸生生物，雖然在1984年已經從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原，但是從水產動物提取Ⅱ型膠原的研究并不多。ⅩⅧ型膠原發現的相對較晚，同源性較高，還有不同的亞類，主要存在于肺、肝臟和腎臟等組織中。屬于被稱之為multi-plexin的特殊膠原亞族，含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區（non-triple-heli-cal regions，NC1），這一特殊結構使其與其他只由三螺旋結構組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫學和分子生物學領域，如胚胎中的轉錄表達。酶解膠原蛋白的工藝主要分為單酶水解法和多酶水解法。吉林魚膠原蛋白

    有人以豬骨為原料，用蛋白酶的酶解反應代替傳統制膠工藝，對骨膠原的酶解反應與酶法制膠工藝進行了試驗研究。結果表明：以胃蛋白酶對骨膠原的提取率比較高（），其次是胰蛋白酶（），接下來是中性蛋白酶（），現在是堿性蛋白酶（）。并且通過單因素和正交試驗對胃蛋白酶酶解反應中各主要影響因素進行了優化。試驗結果表明，胃蛋白酶提取的比較好條件是，胃蛋白酶的濃度是1%，在，然后在濃度為10%（w/v）的NaCL溶液中鹽析24h，現在骨膠原的回收率為，骨膠原的提取率為。還有人用胃蛋白酶提取豬皮膠原蛋白，分別在水解0、2、6、10、14、18、22、26h時對四種不同胃蛋白酶用量（分別為1%、2%、、3%）的試樣取樣檢測，采用一階HILL方程模擬胃蛋白酶提取豬皮膠原蛋白的進程以及胃蛋白酶水解速率的衰減過程，現在得出2%的胃蛋白酶用量和6-7h的水解時間提取率比較大。還有人用以新鮮豬皮為原料，在50-52℃的條件下用胰酶進行水解，在酶用量為5000：1～10000：1，pH值為9，反應2－3h，原料：水為1：2的條件下酶解。結果表明：總蛋白質的提取率≥80%。 吉林牡蠣膠原蛋白原液！膠原蛋白與膠原肽均具有保濕的作用。

愛美的人士都知道，豬蹄、鳳爪等這樣的食物中含有豐富的膠原蛋白，多吃可以美容養顏，而事實并非如此。實踐證明，豬蹄、鳳爪等等這些食物中的膠原蛋白分子量非常大，極不容易被人體吸收。皮膚真正需要的膠原蛋白，其實是一種由3個氨基酸分子組成的膠原蛋白即“膠原三肽”。在我們日常生活中，我們會觀察到下面的現象，它們很好的解釋了膠原蛋白、多肽、氨基酸之間的關系。膠原蛋白就好比一鍋才煮了一會兒的奶白色雞湯，待一段時間后，又變為清湯，現在煮成一鍋高湯，就如膠原蛋白被不斷分解后，現在分解成為較小的氨基酸，氨基酸分子進入人體后，合成膠原蛋白，較終被人體吸收。

    膠原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量較高，特別是甘氨酸，約占總氨基酸的27%，也有報道說占1/3，即每隔兩個其它氨基酸殘基（X，Y）即有一個甘氨酸，故其肽鏈可用（Gly-X-Y）n來表示。每個原膠原分子由三條α-肽鏈組成，α-肽鏈自身為α螺旋結構，肽鏈中每三個氨基酸殘基中就有一個要經過此三股螺旋中間區，而此處空間十分狹窄，只有甘氨酸適合于此位置，由此可解釋其氨基酸組成中每隔兩個氨基酸殘基出現一個甘氨酸的特點。特別注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不過X通常是脯氨酸，Y通常指羥脯氨酸。同時還含有少量3-羥脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羥賴氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內氫鍵穩定膠原蛋白分子。三條α-肽鏈借范德化力、氫鍵及共價交聯則以平行、右手螺旋形式纏繞成“草繩狀”三股螺旋結構，使膠原具有很高的拉伸強度。 膠原三肽主要具有以下功能：保濕。

    一級結構是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列；膠原蛋白分子是由3條左手螺旋（二級結構）的多肽鏈組成，它們相互纏繞形成一個在中心分子軸周圍的右手螺旋（三級結構）；完整的膠原蛋白分子的長度約280nm，直徑約；在Ⅰ型膠原原纖維的二維結構（小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片）中，膠原分子通過一個或多個4D距離與另一個膠原分子交錯，D表示在小角X線衍射圖譜中所見的基本重復距離，或電子顯微照片中所見的重復距離。因為膠原分子的長度約是，膠原分子的交錯引起約有。由于膠原是細胞外間質成分，在體內以不溶性大分子結構存在，并與蛋白多糖、糖蛋白等結合在一起，因此膠原的制備包括材料的選擇、預處理、酸堿酶鹽水法提取、不同類型膠原的分離和純化。 補充膠原三肽，能更有效的將皮膚細胞撐起，結合保濕和抑制皺紋的作用。四川復合膠原蛋白

采用不同濃度的氯化鈉對提取的膠原蛋白進行鹽析處理，可以沉淀出不同類型的膠原蛋白。吉林魚膠原蛋白

    有人對海參膠原研究發現，刺參體壁含蛋白，其中70%為膠原蛋白。氨基酸分析，膠原富含丙氨酸和羥脯氨酸，但羥賴氨酸含量較少，SDS電泳及SP凝膠柱分析發現其膠原組成為(α1)2α2。還有人從仿刺參（）提取膠原蛋白，利用EDTA和Tris-HCl浸泡溶漲，用氫氧化鈉除去雜質和非膠原蛋白，采用胃蛋白酶促溶提取粗制膠原，通過鹽析和透析獲取精致膠原蛋白，并進一步利用SephacrylS-300HR凝膠過濾和DEAE-52陰離子交換除去多糖，獲取膠原蛋白純品。SDS-PAGE電泳表明膠原分子的組成為(α1)3，且α鏈類似于脊椎動物Ⅰ型膠原的α1鏈，熱收縮溫度為57℃，低于牛皮膠原5℃。還有人對采自日本Senzaki海灣的Stomolopusmeleagri水母的外傘組織進行了分析。整個中膠層被分成三部分，利用醋酸首先將凍干的水母中膠層分為酸溶性蛋白和酸不溶性物質，利用NaCl溶液將酸溶性蛋白分為酸溶性膠原蛋白和酸溶性非膠原蛋白，而不溶入醋酸的中膠層經胃蛋白酶處理后大多變為可溶性的膠原質。然后利用氨基酸分析儀對分離得到的三部分的組成分別進行分析。發現該水母外傘中膠原蛋白含量很高，大約占干重的。經SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳分析其膠原蛋白是由三個獨特α鏈組成。 吉林魚膠原蛋白

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