IgE抗體是人體內非常重要的一類免疫球蛋白，在正常情況下，其含量是所有免疫球蛋白中很低的一種。但在病理情況下，如過敏性疾病，或寄生蟲傳染時，IgE水平可明顯升高。在過敏性疾病時，IgE可與致敏原結合，進而再與肥大細胞，或嗜堿性粒細胞表面相應的受體結合，即可引起上述細胞脫顆粒，釋放白三烯和組胺類的物質，從而引起臨床上過敏反應。在寄生蟲傳染時，IgE可與抗原結合，進而再與嗜酸性粒細胞表面相應的受體結合。嗜酸性粒細胞活化后，通過ADCC的作用，可對寄生蟲進行吞噬。除外，還有病理情況，如漿細胞瘤，即血液科較常見的多發性骨髓瘤，可出現IgE水平的升高，這時應完善血尿、免疫固定電泳，判斷患者是否存在單克隆增生的免疫球蛋白，除外患者是否有血液系統的疾病。多克隆抗體可以用于檢測未知的抗原，因為其能夠識別多個不同的表位。廣州PRR11多克隆抗體試劑

抗體,也叫免疫球蛋白 (Ig),是一種能特異性結合抗原的糖蛋白,而抗原是在易傳染動物體內引發抗體產生的物質。在體內,抗體是由于外 源性分子的侵襲而產生的。抗體以一個或者多個 Y 字形單體存在, 每個 Y 字形單體由 4 條多肽鏈組成,包含兩條相同的重鏈和兩條相同的輕鏈。輕鏈和重鏈是根據它們的分子量大小來命名的。Y 字形結構的頂端是可變區,為抗原結合部位。任何一個抗體的輕鏈都可以分為κ或λ型(基于小分子多肽結構上的差異),每一個抗體的重鏈則決定了它的類或型。廣州PRR11多克隆抗體試劑多克隆抗體可以提供更高的信號強度，因為多個細胞克隆同時產生抗體。

IgE是什么？與過敏有什么關系？IgE是如何參與過敏反應：IgE的尾巴則和效應細胞（肥大細胞、嗜堿性粒細胞）粘住。上述過程稱為“致敏”。游離狀態的IgE抗體半衰期是2-3天，如果長期不接觸變應原，致敏狀態可逐漸消失。但是，當此過敏原再次進入機體后，人體免疫系統就立即被認識它的IgE抓住，IgE的尾巴給肥大細胞報信，細胞釋放組胺等炎性介質，使血管擴張，腺體分泌增加等，作用于組織部位，從而引發各種過敏癥狀。在各類過敏性疾病中，IgE與肥大細胞和嗜堿性粒細胞表面的特異性受體結合，導致細胞信號啟動，因此在過敏體質或超敏患者中，血清中總IgE水平明顯高于健康人群。

抗體J鏈和分泌片：Ig輕鏈和重鏈除上述基本結構外，某些類別的Ig還含有其他輔助成分，如J鏈和分泌片。J鏈（joining chain）是一條富含半胱氨酸的多肽鏈，由漿細胞合成，其主要功能是將多個Ig單體連接為多聚體。2個IgA單體由J鏈相互連接形成二聚體，5個IgM單體由二硫鍵相互連接，并通過二硫鍵與J鏈連接形成五聚體。IgG、IgD和IgE常為單體，無J鏈。分泌片（secretory piece，SP）又稱為分泌成分（secretory component，SC），是分泌型IgA分子上的一個輔助成分，為一種含糖的肽鏈，由黏膜上皮細胞合成和分泌，以非共價形式結合于IgA二聚體上，使其成為分泌型IgA（SIgA），并一起被分泌到黏膜表面。分泌片能保護SIgA的鉸鏈區不被蛋白水解酶降解。多克隆抗體具有較高的多樣性，可以覆蓋更普遍的抗原特異性。

抗體結構域：輕鏈有VL和CL兩個結構域；IgG、IgA和IgD的重鏈有VH、CH1、CH2和CH3四個結構域；IgM和IgE的重鏈有五個結構域，即多一個CH4結構域。每個結構域由約110個氨基酸組成，氨基酸序列具有相似性，其二級結構是由幾條多肽鏈折疊形成的兩個反向平行的β片層（anti-parallel β sheet）構成的，兩個β片層中心的兩個半胱氨酸殘基由一個鏈內二硫鍵垂直連接，形成一個“β桶狀（βbarrel）”或“β-三明治 （β sandwich）”結構，這種折式稱為免疫球蛋白折疊（immunoglobulin folding）。許多膜型和分泌型的蛋白質分子也含有這類獨特折疊的二級結構，因此，這類分子被統稱為免疫球蛋白超家族（immunoglobulinsuperfamily，IgSF）。單克隆抗體可用于針對惡性癥細胞的免疫調理。湖北IgE抗體研發制造

抗體介導的細胞毒性可以直接殺傷傳染的細胞，起到去除病原體的作用。廣州PRR11多克隆抗體試劑

抗體的功能與其結構密切相關。同一抗體的V區和C區的氨基酸組成和順序的不同，決定了其功能上的差異。不同抗體的V區和C區在結構變化上具有一定的規律，又使得其在功能上存在共性。V區和C區的組成和結構，決定了抗體的生物學功能。識別并特異性結合抗原是抗體的主要功能，執行該功能的結構是抗體的V區，其中CDR部位在識別和結合特異性抗原中起決定性作用。抗體有單體、二聚體和五聚體，因此結合抗原表位的數目也不相同。抗體結合抗原表位的個數稱為抗原結合價。廣州PRR11多克隆抗體試劑